輔酶a定量與定性分析方法

1. 輔酶a與三磷酸腺苷二鈉的臨床使用

三磷酸腺苷二鈉的縮寫是ATP,20mg一支.

ATP的功能——儲存和釋放能量

ATP分子在酶的作用下，第三個磷酸根能夠很快地從ATP分子上脫掉，使ATP變成ADP，在這個過程中脫掉一個磷酸，高能磷酸鍵水解，釋放出大量的能量；或者在能量的供應和酶的作用下，一個磷酸很快地結合在ADP上，使ADP變成ATP，在這個過程中結合一個磷酸，形成高能磷酸鍵，儲存能量備用。它們的變化是可逆的。這些變化，在活細胞中是永不停頓地進行，使ATP和ADP在活細胞中不停頓地循環，從而ATP不會因能量的消耗而用盡，這對生物所需能量的及時供應提供可靠的保證。
輔酶a的縮寫是CoA,100u一支.是機體在新陳代謝中必不可少的輔助物質,使機體的正常代謝得以順利進行!
高血壓病時常使用!很多疾病都可以使用!

2. 兩個生化問題，急，線上等。1，比較脂肪酸合成和分解的異同 2，簡述三大分子雜交技術的應用

1.脂肪酸的生物合成，植物中是在葉綠體及前質體中進行，合成4～16碳及16碳以上的飽和脂肪酸。動物是在胞液中進行，只合成16碳飽和脂肪酸，長於16碳的脂肪酸是在內質網或線粒體中合成。就胞液中16碳飽和脂肪酸的合成過程來看，與β－氧化過程有相似之處，但是合成過程不是β-氧化過程的逆轉, 脂肪酸合成和脂肪酸β氧化的異同可歸納如下：（1）兩種途徑發生的場所不同，脂肪酸合成主要發生於細胞漿中，分解發生於線粒體；（2）兩種途徑都有一個中間體與載體相連，脂肪酸合成為ACP，分解為CoA；（3）在兩種途徑都有4步反應，脂肪酸合成是縮合，還原，脫水和還原，脂肪酸分解是氧化，水合，氧化和裂解。雖然從化學途徑二者互為逆反應。但他們的反應歷程不同，所用的輔助因子也不同；（4）兩種途徑都有原料轉運機制，在脂肪酸合成中，有三羧酸轉運機制將乙醯CoA從線粒體轉運到細胞漿，在降解中，有肉鹼載體系統將脂醯CoA從細胞漿轉運到線粒體；（5）兩種途徑都以脂肪酸鏈的逐次輪番的變化為特色，在脂肪酸合成中，脂肪酸鏈獲得2碳單位而成功延伸，在降解中則是以乙醯CoA形式的2碳單位離去，以實現脂肪酸鏈的縮短；（6）脂肪酸合成時，是以分子的甲基一端開始到羧基端為止，降解則是相反的方向，羧基的離去為第一步。（7）羥酯基中間體在脂肪酸合成中是D-構型，但是在降解中為L-構型；（8）脂肪酸合成由還原途徑構成，需要NADPH參與，脂肪酸分解由氧化途徑構成，需要FAD和NAD+的參與；（9）在動物體中，脂肪酸合酶是一條多肽鏈構成的多功能酶，而脂肪酸的分解是由多種酶協同催化的。以上是胞液中脂肪酸合成過程和在線粒體中β-氧化作用的重要異同之處。在線粒體中，脂肪酸的合成反應是β-氧化反應的逆過程。

2....核酸分子雜交法
這是最早用於性病診斷的重組DNA技術。基本原理是具有一定同源性的兩條核酸單鏈在一定條件下（適宜的溫度及離子強度等）可按鹼基互補原則形成雙鏈，此雜交過程是高度特異的。雜交的雙方是待測核酸及探針。待測核酸序列為性病病原體基因組或質粒DNA。探針以放射核素或非放射性核素標記，以利於雜交信號的檢測。

所謂雜交（hydridization）指兩個以上的分子因具有相近的化學結構和性質而在適宜的條件下形成雜交體（hybrid），雜交體中的分子不是來自一個二聚體分子。同一個二聚體中的兩個分子在變性解離後重組合稱為復性。利用兩條不同來源的多核苷酸鏈之間的互補性而使它們形成雜交體雙鏈叫核酸雜交。與核酸雜交技術相對應的另一項技術被稱為探針技術，它是指利用標記分子對其它分子的識別性而實現對後者進行檢測的一種技術，我們把標記的分子叫探針（Probe）。將探針技術與分子雜交技術相結合，從而使分子雜交技術得以廣泛推廣應用。目前所用的核酸雜交技術均應用了標記技術。

（一）DNA的變性 DNA變性是指雙螺旋之間氫鍵斷裂，雙螺旋解開，形成無規則線團，稱為DNA變性。加熱、改變DNA溶液中的pH，或有機溶劑等理化因素的影響，均可使DNA變性。變性的DNA粘度下降，沉降速度增加，浮力上升，紫外吸收增加。
（二）DNA復性 變性DNA只要消除變性條件，二條互補鏈還可以重新結合，恢復原來的雙螺旋結構，這一過程稱為復性。復性後的DNA，理化性質都能得到恢復。 核酸分子單鏈之間有互補的鹼基順序，通過鹼基對之間非共價健的形成即出現穩定的雙鏈區，這是核酸分子雜交的基礎。雜交分子的形成並不要求兩條單鏈的鹼基順序完全互補，所以不同來源的核酸單鏈只要彼此之間有一定程度的互補順序就可以形成雜交雙鏈。分子雜交可在DNA與DNA、RNA與RNA或RNA與DNA的二條單鏈之間，由於DNA一般都以雙鏈形式存在，因此在進行分子雜交時，應先將雙鏈DNA分子解聚成為單鏈，這一過程稱為變性，一般通過加熱或提高pH值來實現。使單鏈聚合成雙鏈過程稱為退火或復性。用分子雜交進行定性或定量分析的最有效方法是將一種核酸單鏈用同位素標記成為探針，再與另一種核酸單鏈進行分子雜交。
（三）探針——靶分子反應 從化學和生物學意義上理解，探針是一種分子，它帶有供反應後檢測的合適標記物，並與特異靶分子反應。抗體——抗體、外源凝集素——碳水化合物、親合素——生物素、受體——配基（Ligand）以及互補核酸間的雜交均屬於探針——靶分子反應，蛋白質探針（如抗體）與特異靶分子是通過混合力（疏水離子和氫鍵）的作用在少數特異位點上的結合，而核酸探針與互補鏈的反應則是根據雜交體的長短不同，通過氫鍵幾十、幾百甚至上千個位點上的結合。這就決定它的特異性。 基因探針根據標記方法不同可粗分為放射性探針和非放射性探針兩大類，根據探針的核酸性質不同又可分為DNA探針、RNA探針、cDNA探針、cRNA探針及寡核苷酸探針等幾類。DNA探針還有單鏈和雙鏈之分。

下面分別介紹這幾種探針。
一、核酸探針的種類
（一）DNA探針 DNA探針是最常用的核酸探針，指長度在幾百鹼基對以上的雙鏈DNA或單鏈DNA探針。現已獲的DNA探針種類很多，有細菌、病毒、原蟲、真菌、動物和人類細胞DNA探針，這類探針多為某一基因的全部或部分序列，或某一非編碼序列。這些DNA片段須是特異的，如細菌的毒力因子基因探針和人類ALU探針，這些DNA探針的獲得有賴於分子克隆技術的發展和應用。以細菌為例，目前分子雜交技術用於細菌的分類和菌種鑒定比用G+C百分比值要准確的多，是細菌分類學的一個發展方向，加之分子雜交技術的高度敏感性，分子雜交在臨床性病病原體診斷上具有廣泛的前景。 DNA探針（包括cDNA探針）有三大優點：第一，這類探針多克隆在質粒載體中，可以無限繁殖，取之不盡，制備方法簡便。其次，DNA探針不易降解（相對RNA而言），一般能有效抑制DNA酶活性。第三，DNA探針的標記方法較成熟，有多種方法可供選擇，如缺口平移法、隨機引物法、PCR標記法等，能用於同位素和非同位素標記。
（二）cDNA探針 cDNA是指互補於mRNA的DNA分子（complementary DNA）。cDNA是由RNA經一種稱為逆轉錄酶的DNA聚合酶催化產生的。攜帶逆轉錄酶的病毒侵入宿主細胞後，病毒RNA在逆轉錄酶的催化下轉化成雙鏈cDNA，並進而整合入宿主細胞染色體DNA分子，隨宿主細胞DNA復制同時復制，這種整合的病毒基因組稱為原病毒。在靜止狀態下，可被復制多代，但不被表達，故無毒性，一旦因某種因素刺激而被活化，則該病毒大量復制。如其帶有癌基因，還可能誘發細胞癌變。 逆轉錄現在已成為一項重要的分子生物學技術，廣泛用於基因的克隆和表達。從逆轉錄病毒中提取的逆轉錄酶也已商品化。最常用的有AMV逆轉錄酶。利用真核mRNA3′末端存在一段聚腺苷酸尾，可以合成一段寡聚胸苷酸用作引物，在逆轉錄酶催化下合成互補於mRNA的cDNA鏈，然後再用RNase H將mRNA消化掉，再加入大腸桿菌DNA聚合酶I催化合成另一條DNA鏈，即完成了從mRNA到雙鏈DNA的逆轉錄過程。 所得到的雙鏈cDNA分子經S1核酸酶切平兩端後接一個有限制酶切點的接頭(Adapter),再經特定限制酶消化產生粘性末端，即可與含互補末端的載體進行連接。常用的克隆載體是λ噬菌體DNA，如λgt、EMBL和Charon 系列等。用這類載體可以得到包含105以上轉化子文庫，再經前面介紹的篩選方法篩選特定基因克隆。用這種技術獲得的DNA探針不含有內含子序列。因此尤其適用於基因表達的檢測。
（三）RNA探針 RNA探針是一類很有前途的核酸探針，由於RNA是單鏈分子，所以它與靶序列的雜交反應效率極高。早期採用的RNA探針是細胞mRNA探針和病毒RNA探針，這些RNA是在細胞基因轉錄或病毒復制過程中得到標記的，標記效率往往不高，且受多種因素的制約。這類RNA探針主要用於研究目的，而不是用於檢測。例如，在篩選逆轉錄病毒人類免疫缺陷病毒（HIV）的基因組DNA克隆時，因無DNA探針可利用，獲得HIV的全套標記mRNA作為探針，成功地篩選到多株HIV基因組DNA克隆。 隨著體外逆轉錄技術不斷完善，已成功的建立了單向和雙向體外轉錄系統。該系統主要基於一類新型載體PSP和PGEM，這類載體在多克隆位點兩側分別帶有SP6啟動子和T7啟動子，在SP6RNA聚合酶或T7RNA聚合酶作用下可進行RNA轉錄。如果在多克隆位點接頭中插入了外源DNA片段，則可以以DNA兩條鏈中的一條為模板轉錄生成RNA。這種體外轉錄反應效率很高，在1小時內可合成近10μg的RNA產物。只要在底物中加入適量的放射性或生物素標記的dUTP，則所合成的RNA可得高效標記。該方法能有效地控制探針的長度並可提高標記分子的利用率。 RNA探針和cDNA探針具有DNA探針所不能比擬的高雜交效率，但RNA探針也存在易於降解和標記方法復雜等缺點。
（四）寡核苷酸探針 前述三種探針均是可克隆的，一般情況下，只要有克隆的探針，就不用寡核苷酸探針。在DNA序列未知而必須首先進行克隆以便繪制酶譜和測序時，也常應用克隆探針。克隆探針一般較寡核苷酸探針的特異性強，復雜度也高，從統計學角度而言，較長的序列隨機碰撞互補序列的機會較短序列少。克隆探針的另一優點是，可獲得較強的雜交信號，因為克隆探針較寡核苷酸探針摻入的可檢測標記基因更多。但是，較長的探針對於靶序列變異的識別能力又有所降低。對於僅是單個鹼基或少數鹼基不配的兩個序列，克隆探針不能區分，往往雜交信號相當。這既是其優點，又是其缺點，優點是當用於檢測病原微生物時，不會因病毒或細菌DNA的少許變異而漏診，缺點則是不能用於檢測突變點。這種情況，通常要採用化學合成的寡核苷酸探針。

合成的寡核苷酸探針具有以下特點：
第一，由於鏈短，其序列復雜度低，分子量小，所以和等量靶位點完全雜交的時間比克隆探針短。
第二，寡核苷酸探針可識別靶序列內一個鹼基的變化，因為短探針中鹼基錯配能大幅度降低雜交體的Tm值。
第三，一次可大量合成寡核苷酸探針，使得這種探針價格低廉，與克隆探針一樣，寡核苷酸探針能夠用酶學或化學方法修飾以進行非放射性標記物的標記。最常用的寡核苷酸探針長18—40個鹼基，目前的合成可有效地合成至少50個鹼基的探針。

對於合成的寡核苷酸探針有以下要求：
（1）長度以18-50鹼基為宜，較長探針雜交時間較長，合成量也低；較短探針特異性較差。
（2）鹼基成分：G+C含量為40%-60%，超出此范圍則會增加非特異雜交。
（3）探針分子內不應存在互補區，否則會出現抑制探針雜交的「發夾」狀結構。
（4）避免單一鹼基的重復出現。
（5）一旦選定某一序列符合上述標准，最好將該序列與核酸庫中的核酸序列比較，探針序列應與靶序列核酸雜交，而與非靶區域的同源性不應超過70%或有連續8個或更多的鹼基的同源。否則，該探針不能用。

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3. 乙醯輔酶A的分解代謝

氨基酸的主要功用是作為蛋白質合成的原料；其次可合成其它含氮物質（如嘌呤、嘧啶等）；過多的氨基酸在體內不能貯存，這部分氨基酸可通過各種代謝方式先轉變為三羧酸循環的中間產物，然後經三羧酸循環徹底氧化為CO2和H2O，也可通過糖異生作用轉變為葡萄糖，還可轉變為脂肪貯存。各種氨基酸具有共同的結構特點，故有共同的代謝途徑，但不同的氨基酸由於結構的差異也有不同的代謝方式。 右圖顯示氨基酸進入三羧酸循環的方式。從圖中可以看出，10種氨基酸最後分解產生乙醯CoA ；5種氨基酸轉變成三羧酸循環的中間產物α-酮戊二酸；4種氨基酸轉變成琥珀醯CoA；2種氨基酸轉變為延胡索酸；2種氨基酸轉變為草醯乙酸。然後可經三羧酸循環進一步徹底氧化為CO2和H2O。
氨基酸也可異生為糖或生成酮體。凡是能轉變為丙酮酸、草醯乙酸、琥珀醯CoA、α-酮戊二酸和延胡索酸的氨基酸稱為生糖氨基酸，這是因為三羧酸循環的中間產物和丙酮酸能轉變為磷酸烯醇式丙酮酸，然後很容易循糖異生途徑異生為糖。凡是能分解為乙醯CoA和乙醯乙醯CoA的氨基酸稱為生酮氨基酸，因為乙醯CoA或乙醯乙醯CoA亦可用於合成脂肪。20種氨基酸中，只有亮氨酸和賴氨酸是唯一生酮的氨基酸；異亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸是生酮兼生糖氨基酸；剩餘14種是生糖氨基酸。 氨基酸脫氨基作用是氨基酸分解代謝的最主要反應。體內大多數組織細胞均可進行。氨基酸可通過多種方式脫去氨基，如轉氨基、氧化脫氨基、聯合脫氨基等，其中以聯合脫氨基最為重要。
氨基酸脫氨基的產物為α-酮酸和氨.
1．轉氨基作用
大多數氨基酸在進行分解代謝之初，首先通過轉氨基作用將α-氨基轉移給α-酮戊二酸，使其形成谷氨酸和相應的α-酮酸（α-ketoacid）。
轉氨基作用是氨基酸在氨基轉移酶(aminotransferase）或稱轉氨酶(transaminase）催化下，可逆地把α-氨基酸的氨基轉移給α-酮戊二酸，使α-氨基酸轉變為相應的α-酮酸，而原來的α-酮戊二酸接受氨基轉變成相應的谷氨酸。可見，轉氨基作用既是氨基酸的分解代謝過程，又是某些非必需氨基酸合成的重要途徑。轉氨酶的輔酶是維生素B6的磷酸酯磷酸吡哆醛。體內大多數氨基酸均能進行轉氨基反應，轉氨酶的種類很多，專一性強，分布也最廣。以丙氨酸氨基轉移酶（alanine transaminase,ALT；又稱谷丙轉氨酶，GPT）以及天冬氨酸氨基轉移酶（aspartate transaminase,AST；又稱穀草轉氨酶，GOT）最重要，前者在肝細胞含量最高，後者在心肌細胞含量最高。正常情況下它們在血清中含量都很低，當肝細胞或心肌受損時血清中含量增高，故可用於臨床上肝臟或心肌疾病的輔助診斷。
2．谷氨酸的氧化脫氨基作用
通過以上轉氨基作用生成的谷氨酸由谷氨酸脫氫酶（glutamate dehydrogenase）催化，脫氫的同時又脫去氨基的反應，稱為氧化脫氨基作用。在體內氨基酸氧化酶種類很多，其中以谷氨酸脫氫酶的作用最重要。谷氨酸脫氫酶是以NAD或NADP為輔酶的不需氧脫氫酶，催化谷氨酸脫氫生成亞谷氨酸，然後水解生成α-酮戊二酸和NH3（圖5-1-14）。谷氨酸脫氫酶廣泛存在於肝、腎及腦中，反應可逆，通過還原氨基化作用，α-酮戊二酸和氨可合成谷氨酸，因此，它不僅在氨基酸的分解中起作用，而且在非必需氨基酸合成中也起著重要作用。
3．聯合脫氨基作用
聯合脫氨基作用是體內脫氨基的主要方式，生物體內存在二種聯合脫氨基方式。
（1）轉氨酶與谷氨酸脫氫酶的聯合脫氨基作用：①氨基酸首先與α-酮戊二酸進行轉氨基反應，生成相應的α酮酸和谷氨酸，②谷氨酸在谷氨酸脫氫酶作用下脫去氨基生成α-酮戊二酸。全過程可逆，通過其逆過程可以合成新的非必需氨基酸。此過程主要存在於肝、腎和腦組織中，心肌和骨骼肌中不能進行，因為心肌和骨骼肌中谷氨酸脫氫酶活性低。
（2）嘌呤核苷酸循環形式的聯合脫氨基作用
肌肉組織中-谷氨酸脫氫酶活性不高，難以進行上述聯合脫氨基作用，在肌肉中氨基酸是通過嘌呤核苷酸循環脫去氨基的。過程為：①α-氨基酸首先與α-酮戊二酸轉氨基作用生成谷氨酸，後者再與草醯乙酸轉氨基反應，生成天冬氨酸；②天冬氨酸與次黃嘌呤核苷酸（IMP）由腺苷酸代琥珀酸合成酶催化生成腺苷酸代琥珀酸；③腺苷酸代琥珀酸裂解生成腺苷酸（AMP）和延胡索酸；④AMP在腺苷酸脫氨酶（此酶在肌肉組織中活性較強）催化下脫去氨基生成IMP，完成氨基酸的脫氨基作用。IMP可以再參加循環，延胡索酸經三羧酸循環轉變為草醯乙酸後再次參加轉氨反應。
氨基酸脫氨基作用的終產物是α-酮酸和氨。它們將分別進入各自的代謝途徑。 氨基酸脫氨後生成的 α-酮酸可進一步代謝。主要有以下三方面：
1．經氨基化生成非必需氨基酸
實驗證明人體不能合成賴、異亮、苯丙、亮、色、纈、蘇、蛋等8種氨基酸相對應的α-酮酸，因而這些氨基酸不能在體內合成，必須從食物攝取，稱為營養必需氨基酸。其它十二種氨基酸則稱為營養非必需氨基酸，所謂非必需氨基酸並不是它們在代謝中的作用不重要，而是可以在人體合成，主要通過聯合脫氨基作用的逆反應生成，故食物不給與一般不會引起缺乏。
2．轉變成糖或脂肪
如前述，在體內可以轉變成糖的氨基酸稱為生糖氨基酸（glucogenic amino acid），能轉變為酮體者稱為生酮氨基酸（ketogenic amino acid），二者兼有的則稱為生糖兼生酮氨基酸（glucogenic and ketogenic amino acid）。
3．氧化供能 不同的α-酮酸在體內可以通過三羧酸循環與氧化磷酸化徹底氧化，產生CO2和水，並釋放出能量供生命活動的需要。 氨是一種劇毒物質，腦組織對氨的作用尤為敏感，需要及時處理以免在組織中堆積。正常人除門靜脈血液外，血液中氨的濃度極低，一般不超過60μmol/L（0.1mg/dl）。
1.體內氨的來源
（1）氨基酸分解產生氨：氨基酸脫氨基作用是氨的主要來源；胺類物質的氧化分解也可產生氨。
（2）腸道吸收：腸道氨主要來自①腸道細菌對未被消化的蛋白質和未被吸收的氨基酸作用（稱腐敗作用）產生的氨；②血中尿素擴散入腸管後在腸道細菌尿素酶作用下水解產生的氨。NH3比NH4容易穿過細胞膜而被吸收，在鹼性環境中，NH4轉變為NH3，所以腸管pH偏鹼時，氨的吸收增加。臨床上對高血氨病人採用酸性透析液做結腸透析而不用鹼性肥皂水灌腸就是這個道理。腸道每日產氨約有4g，腐敗作用增強時，氨的產生更多。
（3）腎臟產生：谷氨醯胺在腎遠曲小管上皮細胞谷氨醯胺酶的催化下，水解生成谷氨酸和NH3，NH3分泌到腎小管腔與尿中H結合生成NH4由尿排出。鹼性尿液不利NH3的分泌，NH3被吸收入血，成為血氨的另一個來源。故肝硬化腹水者不宜使用鹼性利尿葯以防血氨升高。
2.氨的轉運
氨是有毒物質，各組織中產生的氨必須以無毒形式經血液運輸至肝合成尿素或以銨鹽形式隨尿排出。氨在血液中有兩種運輸形式：
（1）丙氨酸運氨作用：主要將肌肉氨基酸脫下的氨經血液運輸到肝。過程為：①肌肉中的氨基酸經轉氨基作用將氨基轉移給丙酮酸生成丙氨酸，經血液運輸至肝；②在肝中，丙氨酸經聯合脫氨基作用釋放出氨，氨用於合成尿素，生成的丙酮酸則異生為葡萄糖；③葡萄糖經血液運送到肌肉，在肌肉活動供能的過程中又可分解為丙酮酸，再次接受氨基生成丙氨酸輸送到肝臟。如此通過丙氨酸和葡萄糖的互變把氨從肌肉運輸到肝臟的循環稱丙氨酸-葡萄糖循環（alanine glucose cycle）。
（2）谷氨醯胺的運氨作用：氨與谷氨酸在ATP供能和谷氨醯胺合成酶催化下合成谷氨醯胺，經血液輸送到肝或腎，經谷氨醯胺酶水解為谷氨酸及氨，在肝可合成尿素，在腎則以銨鹽形式由尿排出。谷氨醯胺生成的意義：①肝外組織解除氨毒；②是從腦、肌肉等組織向肝或腎運輸氨的主要形式；③氨的儲存形式，為某些含氮化合物的合成提供原料，如嘌呤及嘧啶的合成。臨床上對肝性腦病患者可服用或輸入谷氨酸鹽以降低血氨濃度。
3.氨的主要去路
氨在體內的主要去路是在肝內通過鳥氨酸循環（尿素循環）生成無毒的尿素，然後由腎排出體外）。鳥氨酸循環的過程可分為以下四步：
1）氨基甲醯磷酸的合成：氨由丙氨酸與谷氨醯胺轉運入肝細胞線粒體在氨基甲醯磷酸合成酶Ⅰ（carbamoyl phosphate synthetaseⅠ，CPS-Ⅰ）催化下，與CO2和H2O分子結合，消耗2分子ATP，合成氨基甲醯磷酸。反應不可逆。
（2）瓜氨酸的合成：在鳥氨酸氨甲醯轉移酶（ornithine carbamoyl transferase,OCT）催化下，將氨基甲醯磷酸的氨甲醯基轉移至鳥氨酸的δ-NH2上生成瓜氨酸。反應不可逆。所需的鳥氨酸是由胞液經線粒體內膜上的載體轉運進入線粒體的。合成的瓜氨酸又由線粒體內膜上的載體轉運進入胞液。
（3）精氨酸的合成：在胞液內，瓜氨酸與天冬氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶（argninosuccinate synthetase）的催化下，由ATP供能合成精氨酸代琥珀酸並生成AMP+PPi，精氨酸代琥珀酸在精氨酸代琥珀酸裂解酶（argninosuccinate lyase）催化下，分解成為精氨酸和延胡索酸。在此過程中，天冬氨酸起著供給氨基的作用；生成的延胡索酸經三羧酸循環轉變為草醯乙酸後可與α-氨基酸經轉氨作用轉變為天冬氨酸。由此可見，鳥氨酸循環與三羧酸循環可聯系在一起。
（4）精氨酸水解生成尿素：精氨酸在胞液中精氨酸酶（arginase）的作用下，水解生成尿素和鳥氨酸。鳥氨酸再進入線粒體參與瓜氨酸的合成，反復循環，不斷合成尿素。
尿素分子中的兩個-NH2，一個由丙氨酸或谷氨醯胺轉運入肝細胞線粒體的NH3，另一個由天冬氨酸提供，碳原子來自CO2，天冬氨酸和谷氨酸均是氨的載體。另外，尿素合成是耗能過程，每合成1分子尿素需消耗3分子ATP（消耗4個高能磷酸鍵）。
尿素主要通過腎臟排泄。如腎排泄功能障礙，必然導致血尿素增高。故臨床常測定血尿素氮（blood urea nitrogen,BUN）來反映腎功能。
4．高血氨與氨中毒
正常情況下血氨濃度維持在較低水平。肝臟幾乎是體內唯一能合成尿素的器官，當肝功能嚴重損傷時，尿素合成障礙，血氨濃度升高，稱為高氨血症。一般認為，氨進入腦組織可與α-酮戊二酸結合生成谷氨酸，氨與谷氨酸再進一步結合生成谷氨醯胺。因此，腦中氨的增加，可消耗腦組織中α-酮戊二酸，導致三羧酸循環速度減弱， ATP生成減少，引起大腦功能障礙，嚴重時可產生昏迷，即氨中毒（肝性腦病）。

4. 分析一分子乙醯輔酶A經過檸檬酸循環和乙醛酸途徑分別生成多少ATP

一分子乙醯輔酶A經過檸檬酸循環可以生成10分子的ATP。4次脫氫：3次NAD+ 2.5×3＝7.5分子ATP ；1次FAD+ 1.5分子ATP 1次底物水平磷酸化：1分子ATP 7.5+1.5+1=10分子ATP

5. 簡述乙醯輔酶A的來源與去路。

一、來源：

1、糖的有氧氧化

2、脂肪的分解代謝

3、氨基酸的分解代謝

4、酮體的分解代謝

二、去路：

1、進入三羧酸循環

2、合成酮體的原料

3、合成膽固醇的原料

4、合成脂肪酸的原料

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生理意義：

酮體是脂肪酸在肝臟氧化的正常中間產物，是肝臟為肝外組織提供能源物質的一種形式，酮體分子小、溶於水，便於通過血液運輸，也易於通過血腦屏障及肌肉等組織的毛細血管壁，是肌肉，尤其是腦組織的重要能源。

腦組織不能氧化脂肪酸，卻能利用酮體。長期飢餓、糖供應不足時，酮體可以代替葡萄糖，成為腦組織的主要能源物質。

6. 乙醯輔酶A的徹底氧化

乙醯CoA是生化代謝中的一個樞紐性物質，如前所述，糖、脂肪、氨基酸分解代謝都能產生乙醯輔酶A；乙醯輔酶A有多種代謝去路，可以合成脂肪酸、膽固醇、酮體等，乙醯輔酶A徹底氧化釋放能量的途徑是三羧酸循環。通過三羧酸循環和氧化磷酸化，乙醯CoA氧化產生CO2、H2O，釋放能量推動ATP合成。在營養物質產能代謝中，三羧酸循環和氧化磷酸化是釋放能量最多的環節，是營養物質產能代謝和相互轉化的樞紐。 三羧酸循環（tricarboxylic acid cycle）是由Hans Adolf Krebs於1937年首先提出，故又稱為Krebs循環（尿素循環也是Krebs提出的）。此循環是從活性二碳化合物—乙醯輔酶A和四碳草醯乙酸在線粒體內縮合成含三個羧基的檸檬酸開始，經過一系列脫氫脫羧反應，最後重新生成草醯乙酸而成為循環（圖5-2-1）。此反應過程是由含有三個羧基的檸檬酸作為第一個中間產物的循環反應，故稱為三羧酸循環，也稱檸檬酸循環。三羧酸循環在線粒體內進行。
（一）三羧酸循環的反應過程
1．乙醯輔酶A與草醯乙酸縮合為檸檬酸
此反應為三羧酸循環的關鍵反應之一，是由檸檬酸合成酶催化的不可逆反應，所需能量來自乙醯CoA的高能硫酯鍵水解供應。
2． 檸檬酸轉變為異檸檬酸
檸檬酸本身不易氧化，在順烏頭酸酶作用下，通過脫水與加水反應，使羥基由β碳原子轉移到α碳原子上，生成易於脫氫氧化的異檸檬酸，為進一步的氧化脫羧反應作準備。
3．異檸檬酸氧化脫羧生成α-酮戊二酸
異檸檬酸在異檸檬酸脫氫酶的催化下，氧化脫羧生成α-酮戊二酸，反應脫下的氫由NAD接受生成NADH+H，脫羧使6碳化合物變為5碳化合物。這是三羧酸循環中第一次氧化脫羧生成CO2的反應。此反應不可逆，是三羧酸循環中的限速步驟。
4．α-酮戊二酸氧化脫羧生成琥珀醯輔酶A
這是三羧酸循環的第二次氧化脫羧反應，此反應類似於丙酮酸的氧化脫羧，也是不可逆反應，生成的琥珀醯CoA含有高能硫酯鍵。催化此反應的α-酮戊二酸脫氫酶復合體是三羧酸循環的限速酶，它由三個酶（α-酮戊二酸脫氫酶、琥珀醯基轉移酶、二氫硫辛酸脫氫酶）和五個輔助因子（TPP、硫辛酸、HSCoA、NAD、FAD）組成（原理見圖4-1-14）。
5．琥珀醯輔酶A生成琥珀酸
琥珀醯CoA在琥珀酸硫激酶的作用下，高能硫酯鍵水解，能量轉移給GDP生成GTP和琥珀酸。生成的GTP可直接利用，也可將其高能磷酸基團轉移給ADP生成ATP。這是三羧酸循環中唯一的一次底物磷酸化反應。
6．琥珀酸脫氫
琥珀酸在琥珀酸脫氫酶的催化下脫氫生成延胡索酸，脫下的氫由FAD接受生成FADH2。
7．蘋果酸生成
延胡索酸在延胡索酸酶催化下，加水生成蘋果酸。
8．草醯乙酸再生
蘋果酸在蘋果酸脫氫酶催化下脫氫生成草醯乙酸，脫下的氫由NAD接受生成NADH+H。再生的草醯乙酸可再次進入三羧酸循環用於檸檬酸的合成。
（二）三羧酸循環的深入討論
1．三羧酸循環是在有氧的條件下，在線粒體內進行的循環反應過程。
三羧酸循環的產物有NADH+H、FADH2、ATP、CO2，這些產物對三羧酸循環的抑制效果不同。CO2經血循環至肺排出濃度降低，ATP快速消耗再生出ADP，因此在正常情況下這兩種產物對三羧酸循環的抑制可以忽略不計。NADH、FADH2的受氫體主要是氧，因此在缺氧情況下NADH和FADH2無法將氫傳遞出去，致使NAD和FAD無法再生，三羧酸循環因此被抑制。這就是為什麼三羧酸循環不消耗氧氣但卻只能在有氧條件下進行的原因。
2．三羧酸循環是機體主要的產能途徑。
每循環一周，1分子的乙醯輔酶A被氧化，三羧酸循環直接消耗的底物是乙醯基。循環中有兩次脫羧和四次脫氫反應，兩次脫羧反應生成兩分子CO2；四次脫氫反應，有三次由NAD接受共生成3分子NADH+H，有一次由FAD接受生成1分子FADH2（圖5-2-2）。每個NADH+H經氧化磷酸化產生2.5個ATP共7.5個ATP，每個FADH2經氧化磷酸化產生1.5ATP共1.5個ATP，循環一周以此種方式可生成9分子ATP；加上一次底物磷酸化生成的GTP，三羧酸循環一周共可生成10分子ATP。
3．三羧酸循環是單向反應體系。
三羧酸循環中的檸檬酸合成酶、異檸檬酸脫氫酶、α-酮戊二酸脫氫酶復合體是該代謝途徑的限速酶，所催化的是單向不可逆反應，所以三羧酸循環是不能逆轉的，這保證了線粒體供能系統的穩定性。
4．三羧酸循環必須不斷補充中間產物。
三羧酸循環的中間產物，從理論上講，可以循環不消耗，但是由於體內各代謝途徑的相互交匯和轉化，三羧酸循環的中間產物常移出循環而參與其它代謝途徑，如草醯乙酸可轉變為天冬氨酸而參與蛋白質合成，琥珀醯輔酶A可用於血紅素的合成，α-酮戊二酸可轉變為谷氨酸等。
所以為了維持三羧酸循環中間產物的一定濃度，保證三羧酸循環的正常運轉，就必須補充消耗的中間產物，稱為回補反應。草醯乙酸的濃度，直接與乙醯輔酶A進入三羧酸循環的速度有關，因此不斷補充草醯乙酸是使三羧酸循環得以順利進行的關鍵，因而由丙酮酸形成草醯乙酸是最重要的回補反應。
草醯乙酸可以脫羧生成磷酸烯醇式丙酮酸，後者可以在肝臟和腎臟中逆糖酵解而生成葡萄糖或糖原，這就是非糖物質轉化為糖的途徑，稱為【糖異生】，因此，三羧酸循環中所有的中間產物都能異生成糖。注意，乙醯CoA是無法異生成糖的，為什麼？
5．三羧酸循環是三大營養物質徹底氧化的共同通路，是氧化釋放能量產生ATP最多的階段。糖、脂肪、蛋白質在體內氧化分解都將產生乙醯輔酶A，然後進入三羧酸循環進行降解，因此三羧酸循環是三大營養素在體內氧化的最終代謝通路（圖5-1-1）。循環中脫下的四對氫，可進入呼吸鏈氧化磷酸化生成ATP，是體內ATP生成最多的反應階段。
6．三羧酸循環是體內三大物質互變的樞紐
三羧酸循環是糖、脂肪、氨基酸代謝聯系的樞紐。如葡萄糖氧化分解可生成乙醯CoA和NADPH+H，而乙醯CoA和NADPH+H可合成脂肪酸，進而合成脂肪；糖和甘油在體內代謝可生成α-酮戊二酸及草醯乙酸等三羧酸循環的中間產物，這些中間產物可以轉變成為某些氨基酸；而有些氨基酸又可通過脫氨基作用生成α-酮酸，再經糖異生的途徑生成糖或轉變成甘油，因此三羧酸循環不僅是三大營養物質分解代謝的最終共同途徑，而且也是它們互變的樞紐。 三大營養物質在體內的氧化可以分為三個階段，首先是糖、脂肪、蛋白質經過分解代謝生成乙醯輔酶A；接著乙醯輔酶A進入三羧酸循環脫羧脫氫，生成CO2並使NAD和FAD還原成NADH+H和FADH2；第三階段是NADH+H和FADH2中的氫經呼吸鏈傳給氧生成水，氧化過程中釋放出來的能量合成ATP。前兩個階段已在前講述，本節主要討論第三階段，即代謝物脫下的氫是如何通過呼吸鏈傳遞給氧生成水，細胞通過什麼方式將氧化過程中釋放的能量轉變成ATP分子中的高能鍵。
（一）呼吸鏈（電子傳遞鏈）
代謝物脫下的氫通過多種酶和輔酶所催化的連鎖反應逐步傳遞，最終與氧結合生成水，由於此過程與細胞利用O2生成CO2的呼吸有關，所以將此傳遞鏈稱為呼吸鏈（respiratory chain）。在呼吸鏈中，酶和輔酶按一定的順序排列在線粒體內膜上，其中傳遞氫的稱為遞氫體，傳遞電子的稱為遞電子體。
呼吸鏈由線粒體內膜上的5種復合體（復合蛋白）組成，它們是復合體I（NADH-Q還原酶，又稱NADH氧化酶，輔基為FMN和Fe-S）、復合體II（琥珀酸-Q還原酶，輔基為FAD和Fe-S）、復合體III（細胞色素還原酶，輔基為血紅素b、血紅素c1和Fe-S）、復合體IV（細胞色素氧化酶，輔基血紅素a、血紅素a3和Cu）、復合體V（ATP合酶）。輔基傳遞氫和電子的有NAD、FMN、FAD、CoQ（圖5-2-6），傳遞電子的有Fe-S（圖5-2-7）和血紅素Fe、Cu（圖5-2-8），Fe、Cu通過得失電子來傳遞電子。
復合體I（NADH-Q還原酶）、CoQ、復合體III（細胞色素還原酶）和復合體IV（細胞色素氧化酶）組成NADH氧化呼吸鏈，復合體II（琥珀酸-Q還原酶）、復合體III（細胞色素還原酶）和復合體IV（細胞色素氧化酶）組成琥珀酸氧化呼吸鏈。
（二）電子傳遞與線粒體內膜兩側質子梯度的形成
【NADH氧化呼吸鏈的電子（氫）傳遞】線粒體內大多數脫氫酶都以NAD作為輔酶，在脫氫酶催化下底物SH2脫下的氫交給NAD生成NADH+H。NADH在NADH-Q還原酶（復合體I）作用下，NADH+H將氫原子傳遞給FMN生成FMNH2，後者再將氫傳遞給Q生成QH2，此時兩個氫原子解離成2個質子和2個電子，2個質子游離於介質中，2個電子經由細胞色素還原酶（復合體III）傳遞至細胞色素C，然後細胞色素氧化酶（復合體IV）將細胞色素C上的2個電子傳遞給氧生成O，O與2H結合生成水。
【琥珀酸氧化呼吸鏈的電子（氫）傳遞】琥珀酸-Q還原酶使琥珀酸脫氫生成FADH2，然後將FADH2上的氫傳遞給Q生成QH2，其後的傳遞過程如NADH呼吸鏈。
電子傳遞的氧化勢能使線粒體基質的氫離子H泵出到膜間腔（內膜外側），從而形成內膜兩側的質子梯度差（內正外負），這個梯度差是合成ATP的勢能所在。
復合體I（NADH-Q還原酶）、復合體III（細胞色素還原酶）、復合體IV（細胞色素氧化酶）具有質子泵作用，復合體II（琥珀酸-Q還原酶）傳遞電子的氧化勢能太小，不能將質子泵出。
（三）ATP的合成
ATP合酶（復合體V）由FO和F1等蛋白復合而成，有質子通道，當質子由膜間腔經質子通道迴流時，ATP合酶被活化而驅動ATP的合成（圖5-2-11）。這種合成ATP的方式稱做【氧化磷酸化】，即在呼吸鏈中伴隨電子（質子）傳遞的氧化還原反應產生的電化學勢能，推動ADP磷酸化為ATP的過程。氧化磷酸化是細胞合成ATP的主要方式，合成ATP的另一種方式是【底物磷酸化】（見本章糖酵解一節）。注意：ATP合酶的FO中的O是字母O，不是零。
新近的研究表明，NADH經呼吸鏈氧化可合成2.5個ATP分子，FADH2經呼吸鏈氧化可生成1.5個ATP分子。注意，這與傳統的數字是不同的！
ATP是人體各種生命活動能量的直接供給者，它是食物中蘊藏的能量和機體利用的能量之間的紐帶。糖、脂類及蛋白質等能源物質氧化分解釋放的能量約有40%以化學能貯存在高能化合物中，ATP是體內最重要的高能化合物。但是ATP在細胞中的含量很低，在哺乳動物的腦和肌肉中約為3～8mmol/kg，這么微的含量只能供給肌肉劇烈活動1s左右的消耗，因此肌肉和腦中存在著一類貯存能量的高能化合物，這個化合物就是磷酸肌酸。
ATP將～P轉移給肌酸（CP）生成磷酸肌酸（CP～P），作為肌肉和腦組織中能量的一種貯存形式。磷酸肌酸在腦中的含量是ATP的1.5倍，肌肉中相當於ATP的5倍。受過良好訓練的運動員肌肉中的磷酸肌酸含量可高達30mmol/kg。當機體消耗ATP過多時，磷酸肌酸將～P轉移給ADP，生成ATP，供生理活動之用。磷酸肌酸是細胞內首先供應ADP使之再合成ATP的能源物質。ATP是體內的能量使者，是生物體內能量的儲存和利用的中心分子。
（四）氧化磷酸化的影響因素?
1．ADP/ATP比值的影響
氧化磷酸化主要受細胞對能量需求的影響。細胞能量供應缺乏時，即ATP減少，ADP增加，ADP/ATP比值增大，氧化磷酸化速率加快，NADH迅速減少而NAD增多，促進三羧酸循環；反之，細胞內能量供應充足時，即ATP增加，ADP減少，ADP/ATP比值減少，氧化磷酸化速率減慢，NADH消耗減少，三羧酸循環減緩。ADP/ATP比值是調節氧化磷酸化的基本因素，這種反饋調節可使機體適應生理需要，合理利用能源。
2．甲狀腺素的調節
甲狀腺素能誘導細胞膜上Na-K-ATP酶的生成，使ATP分解為ADP的速度加快，線粒體中ADP/ATP比值增大，導致氧化磷酸化加強。由於ATP的合成和分解都增加，使機體耗氧量和產熱量都增加。所以甲狀腺功能亢進患者常出現基礎代謝率增高。
3．抑制劑的作用
一些化合物對氧化磷酸化有抑製作用，根據其作用部位不同分為兩類：
⑴呼吸鏈抑制劑：
這類抑制劑阻斷呼吸鏈上某一環節的電子傳遞。由於電子傳遞受阻，磷酸化反應也無法正常進行。如安眠葯異戊巴比妥（阿米妥）、植物毒素魚藤酮（常用作殺蟲劑）能阻斷NADH到Q之間的電子傳遞；一氧化碳和氰化物能與細胞色素氧化酶分子中的鐵離子結合，使其失去電子傳遞能力。
⑵解偶聯劑：
這類抑制劑不影響呼吸鏈的電子傳遞，而是解除氧化與磷酸化的偶聯作用，使氧化過程產生的能量不能生成ATP，而是以熱能的形式散發。如2，4-二硝基酚、雙香豆素等屬於解偶聯劑，感冒或患某些傳染病時體溫升高，是由於細菌或病毒產生的解偶聯劑所致。 體內很多物質氧化分解產生NADH，線粒體內生成的NADH可直接通過呼吸鏈進行氧化磷酸化，而胞液中生成的NADH由於不能自由透過線粒體內膜，故需通過某種轉運機制，將氫轉移到線粒體內，重新生成NADH或FADH2後再參加氧化磷酸化。這種轉運機制主要有α-磷酸甘油穿梭和蘋果酸穿梭。
（一）3-磷酸甘油（α-磷酸甘油）穿梭系統
該穿梭系統主要存在於肌肉和神經組織，它是通過α-磷酸甘油將胞液中NADH的氫帶入線粒體內，具體過程如下：
當胞液中NADH濃度升高時，磷酸二羥丙酮在胞液α-磷酸甘油脫氫酶（輔酶為NAD）催化下由NADH+H供氫生成α-磷酸甘油，後者進入線粒體後在線粒體內α-磷酸甘油脫氫酶（輔酶為FAD）的催化下重新生成磷酸二羥丙酮和FADH2。磷酸二羥丙酮穿出線粒體外可繼續利用。生成的FADH2經呼吸鏈氧化磷酸化，這種穿梭作用可生成1.5分子ATP。
（二）蘋果酸穿梭系統
又稱蘋果酸-天冬氨酸穿梭系統，主要存在於肝、腎、心。是指通過蘋果酸將胞液中NADH的氫帶進線粒體內，具體過程如下：
當胞液中NADH濃度升高時，首先由蘋果酸脫氫酶（輔酶NAD）催化，使草醯乙酸還原成蘋果酸。蘋果酸在線粒體內膜轉位酶的催化下穿過線粒體內膜，進入線粒體的蘋果酸，在蘋果酸脫氫酶作用下脫氫生成草醯乙酸，並生成NADH+H。生成的NADH+H通過呼吸鏈傳遞進行氧化磷酸化，生成2.5分子ATP。
草醯乙酸不能直接透過線粒體內膜返回胞液，但它可在天冬氨酸轉氨酶作用下從谷氨酸接受氨基生成天冬氨酸，谷氨酸轉出氨基後生成α酮戊二酸，α酮戊二酸、天冬氨酸都能在膜上轉位酶的作用下穿過線粒體內膜而進入胞液，在胞液中天冬氨酸和α酮戊二酸在天冬氨酸轉氨酶的作用下又重新生成草醯乙酸和谷氨酸，草醯乙酸又可重新參與蘋果酸穿梭作用。 （一）葡萄糖徹底氧化產生ATP結算
關於葡萄糖徹底氧化為水和二氧化碳究竟產生多少ATP分子的問題一直受到人們的關注。葡萄糖分解通過糖酵解和檸檬酸循環的底物磷酸化作用產生ATP的分子數，根據化學計算可以得到明確的答復。但是氧化磷酸化產生的ATP分子數並不十分准確。因為質子泵、ATP合成以及代謝物的轉運過程並不需要是完整的數值甚至不需要固定值。根據最新測定計算，一對NADH傳至O2，所產生的ATP分子數是2.5個，琥珀酸及脂肪酸氧化產生的FADH2傳遞至O2，產生的ATP是1.5個。這樣，當一分子葡萄糖徹底氧化徹底氧化為CO2和H2O所得到的ATP分子數和過去傳統的統計數（36或38個ATP）少了6個ATP分子，成為30個或32個。全部的統計列於表5-2-1。在30或32個ATP分子中，氧化磷酸化產生26或28個，底物磷酸化產生6個，葡萄糖活化共消耗2個。
（二）軟脂酸徹底氧化產生ATP結算
軟脂酸（16碳飽和脂肪酸）徹底氧化產生ATP數目為106個，其中氧化磷酸化為100個，底物磷酸化為8個，脂肪酸活化消耗2個（消耗1個ATP生成1個AMP，即消耗2個高能鍵）。

7. 注射用輔酶A的詳細作用

輔酶A

Coenzyme A (Co A)

【作用與用途】

為體內乙醯化反應的輔酶，對糖、脂肪及蛋白質的代謝起重要作用，其中對脂肪代謝的促進作用更加重要。本品能激活體內的物質代謝，加強物質在體內的氧化並供給能量。主要用於白細胞減少症及原發性血小板減少性紫癜，對脂肪肝、急慢性肝炎、冠脈硬化、慢性動脈炎、心肌梗死、慢性腎功能減退引起的腎病綜合征及尿毒症、新生兒缺氧、糖尿病和酸中毒等可作為輔助治療使用。

【劑量與用法】

靜滴，1～2次/日或隔日1次，50U～100U/次，肌注，1次/日，50U～100U/次，一般7～14日為1療程。

【注意點】

急性心肌梗死病人禁用。

輔酶A(CoA)：是由泛酸、腺嘌呤、核糖核酸、磷酸等組成的大分子，與醋酸鹽結合為乙醯輔酶A，從而進入氧化過程。參與糖原、乙醯膽鹼的合成，降低膽固醇，調節血漿脂肪含量。
臨床常用以組成「能量合劑」(輔酶A、ATP、胰島素、葡萄糖和鉀鹽)，可能提供能量，促進糖代謝和其它代謝過程，有利於肝功能恢復。 輔酶A的主要成分在食物中廣泛存在，也能由腸道細菌合成，輔酶A在細胞中含量豐富，一般無需補充。大分子也不易進入細胞。

8. 一分子乙醯輔酶A經三羧酸循環和有氧磷酸化產生的ATP怎麼算

一個TCA循環產生3個NADH與1個FADH2以及2個GTP
有兩種演算法：
舊方法是1個NADH產生3個ATP,一個 FADH2產生2個ATP
新方法是1個NADH產生2.5個ATP,一個 FADH2產生1.5個ATP
若按舊方法產生3X3+1X2+1=12個
若按新方法產生3X2.5+1X1.5+1=10個

9. 碘液遇澱粉顏色變化過程是什麼

澱粉遇碘會變成藍紫色。

澱粉有直鏈澱粉和支鏈澱粉兩類，直鏈澱粉遇碘呈藍色，支鏈澱粉遇碘呈紫紅色。這並非是澱粉與碘發生了化學反應，產生相互作用，而是澱粉螺旋中央空穴恰能容下碘分子，通過范德華力，兩者形成一種藍黑色絡合物。

直鏈澱粉遇碘呈藍色，支鏈澱粉遇碘呈紫紅色，糊精遇碘呈藍紫、紫、橙等顏色。這些顯色反應的靈敏度很高，可以用作鑒別澱粉的定量和定性的方法，也可以用它來分析碘的含量。紡織工業上用它來衡量布匹退漿的完全度。

(9)輔酶a定量與定性分析方法擴展閱讀：

澱粉在人體內先被唾液澱粉酶分解成麥芽糖，然後麥芽糖分解成葡萄糖。葡萄糖經過糖酵解過程生成丙酮酸，丙酮酸；或者澱粉直接分解成糖酵解中間產物葡萄糖-1-P（這一部分沒來得及和唾液充分混合）。然後生產丙酮酸。

丙酮酸又和酶結合生成乙醯輔酶A。然後進入檸檬酸循環圈。先生成檸檬酸。檸檬酸循環圈裡面每消耗一個葡萄糖，生成6個NADH，2個FADH2 （電子載體）。然後在線粒體膜結構內這些電子通過ATPase生成大量的ATP，能量。