常规的纯化方法有哪些

① 一般纯化固体有机化合物的方法有哪些它们的适用性

1、分级结晶法。这种方法常用加热蒸发溶液，控制溶液的密度，使其中一部分溶质结晶析出。经反复的操作可以达到分离提纯的目的。

2、分步沉淀法。这种方法常选用适宜的试剂或调节pH，使溶液中的某一部分沉淀析出。经反复的操作，也可达到分离提纯的目的。

3、选择性氧化还原法。用适宜的氧化剂或还原剂，使混合物中的某些成分氧化或还原，并进一步达到分离提纯的目的。

4、吸收、吸附法。用适宜的试剂吸收混合物中的某些成分，例如用烧碱吸收混合气体中的二氧化碳。或者用适宜的物质吸附混合物中有的某些成分，如用活性炭吸附某些气体，从而达到分离提纯的目的。

5、液液溶剂萃取法。选用适宜的溶剂，把混合物中的某些成分溶解吸收，从而达到分离提纯的目的。

6、蒸馏法。控制混合溶液蒸气的冷凝温度，使不同沸点的成分分步冷凝析出，从而达到分离提纯的目的。

(1)常规的纯化方法有哪些扩展阅读

对某些反应来说，对溶剂纯度要求特别高，即使只有微量有机杂质和痕量水的存在，常常对反应速度和产率也会发生很大的影响，这就须对溶剂进行纯化。这种情况下，就需对溶剂进行纯化处理，以满足实验的正常要求。

分离提纯的方法一直沿着两个不同的方向在完善。研究如何获得高纯度物质的方向。例如，如何获得纯度高达99.9999%以上的高纯硅。

将经济的分离提纯方法，应用于大规模的工业生产。例如，钛白粉（二氧化钛）是一种很普通的白色颜料，用于搪瓷、化妆品工业生产等。由于铁矿与钛矿共生的缘故，所制得的钛白粉往往混有铁质，用作颜料或化妆品填料会泛黄。

② 化学提纯一般有什么方法

常见的提纯方法：

过滤
利用物质的溶解性差距，将液体和不溶于液体的固体分离开来的方法。

结晶
利用溶剂对被提纯物质及杂质的溶解度不同，可以使被提纯物质从过饱和溶液中析出，而让杂质全部或大部分仍留在溶液中，从而达到提纯的目的。

蒸馏
利用互溶的液体混合物中各组分的沸点不同，给液体混合物加热，使其中的某一组分变成蒸气在冷凝成液体，从而达到分离提纯的目的 。

萃取
利用某溶质在互不相溶的溶剂中的溶解度不同，用一种溶剂把溶质从它与另一种溶剂组成的溶液中提取出来，再利用分液的原理和方法将它们分离开来。

层析
层析法是利用混合物中各组分物理化学性质的差异（如吸附力、分子形状及大小、分子亲和力、分配系数等），使各组分在两相（一相为固定的，称为固定相；另一相流过固定相，称为流动相）中的分布程度不同，从而使各组分以不同的速度移动而达到分离的目的。

③ 蛋白质分离纯化常用的方法

蛋白质的分离纯化方法：
一、根据蛋白质溶解度不同的分离方法
1、蛋白质的盐析法：中性盐对蛋白质的溶解度有显着影响，一般在低盐浓度下随着盐浓度升高，蛋白质的溶解度增加，此称盐溶；当盐浓度继续升高时，蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出，这种现象称盐析。
2、等电点沉淀法：蛋白质在静电状态时颗粒之间的静电斥力最小，因而溶解度也最小，各种蛋白质的等电点有差别，可利用调节溶液的ph达到某一蛋白质的等电点使之沉淀，但此法很少单独使用，可与盐析法结合用。
3、低温有机溶剂沉淀法：用与水可混溶的有机溶剂，甲醇，乙醇或丙酮，可使多数蛋白质溶解度降低并析出，此法分辨力比盐析高，但蛋白质较易变性，应在低温下进行。
二、根据蛋白质分子大小的差别的分离方法
1、透析与超滤：透析法是利用半透膜将分子大小不同的蛋白质分开。超滤法是利用高压力或离心力，强使水和其他小的溶质分子通过半透膜，而蛋白质留在膜上，可选择不同孔径的泸膜截留不同分子量的蛋白质。
2、凝胶过滤法：
也称分子排阻层析或分子筛层析，这是根据分子大小分离蛋白质混合物最有效的方法之一。柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝胶（sephadex
ged）和琼脂糖凝胶（agarose
gel）。
三、根据蛋白质带电性质进行分离
1、电泳法：各种蛋白质在同一ph条件下，因分子量和电荷数量不同而在电场中的迁移率不同而得以分开。值得重视的是等电聚焦电泳，这是利用一种两性电解质作为载体，电泳时两性电解质形成一个由正极到负极逐渐增加的ph梯度，当带一定电荷的蛋白质在其中泳动时，到达各自等电点的ph位置就停止，此法可用于分析和制备各种蛋白质。
2、离子交换层析法：离子交换剂有阳离子交换剂（如：羧甲基纤维素；cm-纤维素）和阴离子交换剂（二乙氨基乙基纤维素），当被分离的蛋白质溶液流经离子交换层析柱时，带有与离子交换剂相反电荷的蛋白质被吸附在离子交换剂上，随后用改变ph或离子强度办法将吸附的蛋白质洗脱下来。
四、根据配体特异性的分离方法－亲和色谱法
亲和层析法（aflinity
chromatography）是分离蛋白质的一种极为有效的方法，它经常只需经过一步处理即可使某种待提纯的蛋白质从很复杂的蛋白质混合物中分离出来，而且纯度很高。这种方法是根据某些蛋白质与另一种称为配体(ligand）的分子能特异而非共价地结合。其基本原理：蛋白质在组织或细胞中是以复杂的混合物形式存在，每种类型的细胞都含有上千种不同的蛋白质，因此蛋白质的分离（separation），提纯（purification）和鉴定（characterization）是生物化学中的重要的一部分，至今还没的单独或一套现成的方法能移把任何一种蛋白质从复杂的混合蛋白质中提取出来，因此往往采取几种方法联合使用。

④ 常用的分离与纯化方法有哪些

稀释混合倒平板法、稀释涂布平板法、平板划线分离法、稀释摇管法、液体培养基分离法、单细胞分离法、选择培养分离法等。其中前三种方法最为常用,不需要特殊的仪器设备,
分离纯化效果好

⑤ 实验室微生物菌种纯化方法

1、倾注平板法
首先把微生物悬液通过一系列稀释，取一定量的稀释液与熔化好的保持在40~50°左右的营养琼脂培养基充分混合，然后把这混合液倾注到无菌的培养皿中，待凝固之后，把这平板倒置在恒箱中培养。单一细胞经过多次增殖后形成一个菌落，取单个菌落制成悬液，重复上述步骤数次，便可得到纯培养物 2、涂布平板法
首先把微生物悬液通过适当的稀释，取一定量的稀释液放在无菌的已经凝固的营养琼脂平板上，然后用无菌的玻璃刮刀把稀释液均匀地涂布在培养基表面上，经恒温培养便可以得到单个菌落。3、平板划线法
最简单的分离微生物的方法是平板划线法。用无菌的接种环取培养物少许在平板上进行划线。划线的方法很多，常见的比较容易出现单个菌落的划线方法有斜线法、曲线法、方格法、放射法、四格法等。当接种环在培养基表面上往后移动时，接种环上的菌液逐渐稀释，最后在所划的线上分散着单个细胞，经培养，每一个细胞长成一个菌落。
4、富集培养法
富集培养法的方法和原理非常简单。我们可以创造一些条件只让所需的微生物生长，在这些条件下，所需要的微生物能有效地与其他微生物进行竞争，在生长能力方面远远超过其他微生物。所创造的条件包括选择最适的碳源、能源、温度、光、pH、渗透压和氢受体等。在相同的培养基和培养条件下，经过多次重复移种，最后富集的菌株很容易在固体培养基上长出单菌落。如果要分离一些专性寄生菌，就必须把样品接种到相应敏感宿主细胞群体中，使其大量生长。通过多次重复移种便可以得到纯的寄生菌。
5、厌氧法
在实验室中，为了分离某些厌氧菌，可以利用装有原培养基的试管作为培养容器，把这支试管放在沸水0浴中加热数分钟，以便逐出培养基中的溶解氧。然后快速冷却，并进行接种。接种后，加入无菌的石蜡于培养基表面，使培养基与空气隔绝。另一种方法是，在接种后，利用N2或CO2取代培养基中的气体，然后在火焰上把试管口密封。有时为了更有效地分离某些厌氧菌，可以把所分离的样品接种于培养基上，然后再把培养皿放在完全密封的厌氧培养装置中。

⑥ 有机化学常用的纯化方法有哪些急用

1.干燥
化学反应制备气体或某些其他物质过程中，常常要使用溶液，因此得到的物质中不可避免地要带有水蒸气。所谓干燥就是将我们需要的物质中的水蒸气除去的过程。
这个过程可以通过物理吸收，也可以通过化学吸收。
比如：用浓硫酸干燥含有水蒸气的二氧化碳就是物理吸收，没有发生特殊化学变化，而用氧化钙吸收含有水蒸气的氢气就是化学吸收，反应是CaO+H2O=Ca(OH)2。
可用H2SO4干燥,又可用NaOH干燥的气体既不能是酸性气体（如SO2、SO3、H2S），也不可以是碱性气体（如NH3），必须是中性气体比如CO、H2等。
2.蒸馏（必然物理变化）
利用液体混合物中各组分挥发度的差别，使液体混合物部分汽化并随之使蒸气部分冷凝，从而实现其所含组分的分离。
其中要注意的有
蒸馏里温度计:放在支管口，目的是测量蒸馏出哪种物质。
冷凝管:下进上出
3.蒸发（应该也是物理变化）
我们通常理解的蒸发只是指代水
但是到后期，我们可以发现蒸发用于分开难易挥发物质
如HCL,Br,HNO3.等容易挥发的物质，也可以用蒸发获得我们想要的固体。
如NaCl中有HCl,普通的方法根本不分开两种物质，此时蒸发就是很好的方法。
注意区别 蒸发和蒸馏， 蒸发要的是固体， 蒸馏要的是气体（当然可以通过冷凝转化为液体）
4.分馏（必为化学变化）
高中到目前为止，只说到石油的分馏
石油分馏产物多属脂肪烃，有天然气、石油醚、汽油、煤油、柴油、石蜡、沥青，主要用在燃料和有机溶剂方面，C24以上的馏分还可用于机械润滑。
但是这貌似不是纯化嘛。因为分馏的物质相当程度上还是混合物。
你不能控制到只有一种产物出来的。
5.萃取
萃取是利用系统中组分在溶剂中有不同的溶解度来分离混合物的单元操作，萃取有两种方式：

液-液萃取，用选定的溶剂分离液体混合物中某种组分，溶剂必须与被萃取的混合物液体不相溶，具有选择性的溶解能力，而且必须有好的热稳定性和化学稳定性，并有小的毒性和腐蚀性。如用苯分离煤焦油中的酚；用有机溶剂分离石油馏分中的烯烃等。 （如溴水和CCL4。水和溴的四氯化碳互不相容）

固-液萃取，也叫浸取，用溶剂分离固体混合物中的组分，如用水浸取甜菜中的糖类；用酒精浸取黄豆中的豆油以提高油产量；用水从中药中浸取有效成分以制取流浸膏叫“渗沥”或“浸沥”。
6.洗气（物理变化）
这个实在是太普遍了，这么晚说。
其实和干燥有异曲同工之妙。都是分离气体物质中的杂质。
如MnO2和HCL加热制取CL2。HCL必然会挥发出来，此时我们用饱和NaCl除去HCL。当然后续还要干燥。
7.过滤（物理变化）
分开难溶与易溶物质
注意一贴二低三靠
8.沉淀
这个我貌似无法用理论说清楚。
例如NaCl,Ba(OH)2混合，此时加入Na2CO3可以让Ba离子沉淀，但是还需加入HCL，反应掉CO3离子，这里必须注意不可引入新的杂质。
9.盐析
盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程；在乙酸的酯化反应中加入饱和碳酸钠溶液，降低乙酸乙酯溶解度，使其分层现象更明显的过程。
把动物脂肪或植物油与氢氧化钠按一定比例放在皂化锅内搅拌加热，反应后形成的高级脂肪酸钠、甘油、水形成混合物。往锅内加入食盐颗粒，搅拌、静置，使高级脂肪酸钠与甘油、水分离，浮在液面。（该反应用以制肥皂）
10.渗析
渗析又称透析。利用半透膜能透过小分子和小离子但不能透过胶体粒子的性质从溶胶中除掉作为杂质的小分子或离子的过程。
人们早就发现，一些动物膜，如膀胱膜、羊皮纸(一种把羊皮刮薄做成的纸)，有分隔水溶液中某些溶解物质(溶质)的作用。例如，食盐能透过羊皮纸，而糖、淀粉、树胶等则不能。如果用羊皮纸或其他半透膜包裹一个穿孔杯，杯中满盛盐水，放在一个盛放清水的烧杯中，隔上一段时间，我们会发现烧杯内的清水带有咸味，表明盐的分子已经透过羊皮纸或半透膜进入清水。如果把穿孔杯中的盐水换成糖水，则会发现烧杯中的清水不会带甜味。显然，如果把盐和糖的混合液放在穿孔杯内，并不断地更换烧杯里的清水，就能把穿孔杯中混合液内的食盐基本上都分离出来，使混合液中的糖和盐得到分离。这种方法叫渗析法。起渗析作用的薄膜，因对溶质的渗透性有选择作用，故叫半透膜。近年来半透膜有很大的发展，出现很多由高分子化合物制造的人造薄膜，不同的薄膜有不同的选择渗析性。半透膜的渗析作用有三种类型：①依靠薄膜中“孔道”的大，小分离大小不同的分子或粒子；②依靠薄膜的离子结构分离性质不同的离子，例如用阳离子交换树脂做成的薄膜可以透过阳离子，叫阳离子交换膜，用阴离子树脂做成的薄膜可以透过阴离子，叫阴离子交换膜；③依靠薄膜：的有选择的溶解性分离某些物质，例如醋酸纤维膜有溶解某些液体和气体的性能，而使这些物质透过薄膜。一种薄膜只要具备上述三种作用之一，就能有选择地让某些物质透过而成为半透膜。在废水处理中最常用的半透膜是离子交换膜。

我能想到并且找到自己打出来的就这么多了。希望楼主能够采用能够接受。

⑦ 常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种各自的作用原理是什么

常用的蛋白质纯化方法有离子交换色谱、亲和色谱、电泳、疏水色谱等等
1.
离子交换色谱：蛋白质和氨基酸一样会两性解离，所带电荷决定于溶液ph。ph小于pi时蛋白质带正电，ph大于pi时蛋白质带负电。不同蛋白质等电点的蛋白质在同一个溶液中，表面电荷情况不同。离子交换就是利用不同蛋白质在同一溶液中表面电荷的差异来实现分离的。
2.
亲和色谱：生物大分子有一个特性，某些分子或基因对它们有特异性很强的吸附作用。如镍柱中ni可以与his标签的蛋白结合，这种只针对一种或一类物质的吸附就是亲和色谱的原理。
3.
电泳：sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳，sds能断裂分子内和分子间氢键，破坏蛋白质的二级和三级结构，强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂，蛋白质在一定浓度的含有强还原剂的sds溶液中，
与sds分子按比例结合，形成带负电荷的sds-蛋白质复合物，这种复合物由于结合大量的sds，使蛋白质丧失了原有的电荷状态形成仅保持原有分子大小为特征的负离子团块，从而降低或消除了各种蛋白质分子之间天然的电荷差异，由于sds与蛋白质的结合是按重量成比例的，因此在进行电泳时，蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。
4.
疏水色谱：疏水色谱基于蛋白质表面的疏水区与介质疏水配体间的相互作用，在高浓度盐作用下，蛋白质的疏水区表面上有序排列的水分子通过盐离子的破坏被释放，裸露的疏水区与疏水配体相互作用而被吸附。疏水色谱就是利用样品中各组分在色谱填料上配基相互作用的差异，在洗脱时各组分移动速度不同而达到分离的目的。随着盐离子浓度的降低，疏水作用降低，蛋白质的水化层又形成，蛋白质被解吸附。

⑧ 原料纯化的常用方法有哪些

对于液体混合物常用的纯化的方法有蒸馏、分馏、萃取。对于固体化合物有升华、重结晶等方法。

⑨ 常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种各自的作用原理是什么

分离蛋白质混合物的各种方法主要是根据蛋白质在溶液中的以下性质：1）分子大小；2）溶解度；3）电荷；4）吸附性质；5）对其它分子的生物学亲和力等进行分离。
常见的分离提纯蛋白质的方法有： 1、盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。2、电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。3、透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。4、层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。5、分子筛：又称凝胶过滤法，蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。6、超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。

⑩ 分离纯化微生物的方法有哪些各方法适用分离什么菌种

主要有1.划线法

2.倒平板法

3.涂布法

根据分离的菌种选择不同的培养基

稀释混合倒平板法、稀释涂布平板法、平板划线分离法、稀释摇管法、液体培养基分离法、单细胞分离法、选择培养分离法等。其中前三种方法最为常用,不需要特殊的仪器设备, 分离纯化效果好。