常規的純化方法有哪些

① 一般純化固體有機化合物的方法有哪些它們的適用性

1、分級結晶法。這種方法常用加熱蒸發溶液，控制溶液的密度，使其中一部分溶質結晶析出。經反復的操作可以達到分離提純的目的。

2、分步沉澱法。這種方法常選用適宜的試劑或調節pH，使溶液中的某一部分沉澱析出。經反復的操作，也可達到分離提純的目的。

3、選擇性氧化還原法。用適宜的氧化劑或還原劑，使混合物中的某些成分氧化或還原，並進一步達到分離提純的目的。

4、吸收、吸附法。用適宜的試劑吸收混合物中的某些成分，例如用燒鹼吸收混合氣體中的二氧化碳。或者用適宜的物質吸附混合物中有的某些成分，如用活性炭吸附某些氣體，從而達到分離提純的目的。

5、液液溶劑萃取法。選用適宜的溶劑，把混合物中的某些成分溶解吸收，從而達到分離提純的目的。

6、蒸餾法。控制混合溶液蒸氣的冷凝溫度，使不同沸點的成分分步冷凝析出，從而達到分離提純的目的。

(1)常規的純化方法有哪些擴展閱讀

對某些反應來說，對溶劑純度要求特別高，即使只有微量有機雜質和痕量水的存在，常常對反應速度和產率也會發生很大的影響，這就須對溶劑進行純化。這種情況下，就需對溶劑進行純化處理，以滿足實驗的正常要求。

分離提純的方法一直沿著兩個不同的方向在完善。研究如何獲得高純度物質的方向。例如，如何獲得純度高達99.9999%以上的高純硅。

將經濟的分離提純方法，應用於大規模的工業生產。例如，鈦白粉（二氧化鈦）是一種很普通的白色顏料，用於搪瓷、化妝品工業生產等。由於鐵礦與鈦礦共生的緣故，所製得的鈦白粉往往混有鐵質，用作顏料或化妝品填料會泛黃。

② 化學提純一般有什麼方法

常見的提純方法：

過濾
利用物質的溶解性差距，將液體和不溶於液體的固體分離開來的方法。

結晶
利用溶劑對被提純物質及雜質的溶解度不同，可以使被提純物質從過飽和溶液中析出，而讓雜質全部或大部分仍留在溶液中，從而達到提純的目的。

蒸餾
利用互溶的液體混合物中各組分的沸點不同，給液體混合物加熱，使其中的某一組分變成蒸氣在冷凝成液體，從而達到分離提純的目的 。

萃取
利用某溶質在互不相溶的溶劑中的溶解度不同，用一種溶劑把溶質從它與另一種溶劑組成的溶液中提取出來，再利用分液的原理和方法將它們分離開來。

層析
層析法是利用混合物中各組分物理化學性質的差異（如吸附力、分子形狀及大小、分子親和力、分配系數等），使各組分在兩相（一相為固定的，稱為固定相；另一相流過固定相，稱為流動相）中的分布程度不同，從而使各組分以不同的速度移動而達到分離的目的。

③ 蛋白質分離純化常用的方法

蛋白質的分離純化方法：
一、根據蛋白質溶解度不同的分離方法
1、蛋白質的鹽析法：中性鹽對蛋白質的溶解度有顯著影響，一般在低鹽濃度下隨著鹽濃度升高，蛋白質的溶解度增加，此稱鹽溶；當鹽濃度繼續升高時，蛋白質的溶解度不同程度下降並先後析出，這種現象稱鹽析。
2、等電點沉澱法：蛋白質在靜電狀態時顆粒之間的靜電斥力最小，因而溶解度也最小，各種蛋白質的等電點有差別，可利用調節溶液的ph達到某一蛋白質的等電點使之沉澱，但此法很少單獨使用，可與鹽析法結合用。
3、低溫有機溶劑沉澱法：用與水可混溶的有機溶劑，甲醇，乙醇或丙酮，可使多數蛋白質溶解度降低並析出，此法分辨力比鹽析高，但蛋白質較易變性，應在低溫下進行。
二、根據蛋白質分子大小的差別的分離方法
1、透析與超濾：透析法是利用半透膜將分子大小不同的蛋白質分開。超濾法是利用高壓力或離心力，強使水和其他小的溶質分子通過半透膜，而蛋白質留在膜上，可選擇不同孔徑的瀘膜截留不同分子量的蛋白質。
2、凝膠過濾法：
也稱分子排阻層析或分子篩層析，這是根據分子大小分離蛋白質混合物最有效的方法之一。柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝膠（sephadex
ged）和瓊脂糖凝膠（agarose
gel）。
三、根據蛋白質帶電性質進行分離
1、電泳法：各種蛋白質在同一ph條件下，因分子量和電荷數量不同而在電場中的遷移率不同而得以分開。值得重視的是等電聚焦電泳，這是利用一種兩性電解質作為載體，電泳時兩性電解質形成一個由正極到負極逐漸增加的ph梯度，當帶一定電荷的蛋白質在其中泳動時，到達各自等電點的ph位置就停止，此法可用於分析和制備各種蛋白質。
2、離子交換層析法：離子交換劑有陽離子交換劑（如：羧甲基纖維素；cm-纖維素）和陰離子交換劑（二乙氨基乙基纖維素），當被分離的蛋白質溶液流經離子交換層析柱時，帶有與離子交換劑相反電荷的蛋白質被吸附在離子交換劑上，隨後用改變ph或離子強度辦法將吸附的蛋白質洗脫下來。
四、根據配體特異性的分離方法－親和色譜法
親和層析法（aflinity
chromatography）是分離蛋白質的一種極為有效的方法，它經常只需經過一步處理即可使某種待提純的蛋白質從很復雜的蛋白質混合物中分離出來，而且純度很高。這種方法是根據某些蛋白質與另一種稱為配體(ligand）的分子能特異而非共價地結合。其基本原理：蛋白質在組織或細胞中是以復雜的混合物形式存在，每種類型的細胞都含有上千種不同的蛋白質，因此蛋白質的分離（separation），提純（purification）和鑒定（characterization）是生物化學中的重要的一部分，至今還沒的單獨或一套現成的方法能移把任何一種蛋白質從復雜的混合蛋白質中提取出來，因此往往採取幾種方法聯合使用。

④ 常用的分離與純化方法有哪些

稀釋混合倒平板法、稀釋塗布平板法、平板劃線分離法、稀釋搖管法、液體培養基分離法、單細胞分離法、選擇培養分離法等。其中前三種方法最為常用,不需要特殊的儀器設備,
分離純化效果好

⑤ 實驗室微生物菌種純化方法

1、傾注平板法
首先把微生物懸液通過一系列稀釋，取一定量的稀釋液與熔化好的保持在40~50°左右的營養瓊脂培養基充分混合，然後把這混合液傾注到無菌的培養皿中，待凝固之後，把這平板倒置在恆箱中培養。單一細胞經過多次增殖後形成一個菌落，取單個菌落製成懸液，重復上述步驟數次，便可得到純培養物 2、塗布平板法
首先把微生物懸液通過適當的稀釋，取一定量的稀釋液放在無菌的已經凝固的營養瓊脂平板上，然後用無菌的玻璃刮刀把稀釋液均勻地塗布在培養基表面上，經恆溫培養便可以得到單個菌落。3、平板劃線法
最簡單的分離微生物的方法是平板劃線法。用無菌的接種環取培養物少許在平板上進行劃線。劃線的方法很多，常見的比較容易出現單個菌落的劃線方法有斜線法、曲線法、方格法、放射法、四格法等。當接種環在培養基表面上往後移動時，接種環上的菌液逐漸稀釋，最後在所劃的線上分散著單個細胞，經培養，每一個細胞長成一個菌落。
4、富集培養法
富集培養法的方法和原理非常簡單。我們可以創造一些條件只讓所需的微生物生長，在這些條件下，所需要的微生物能有效地與其他微生物進行競爭，在生長能力方面遠遠超過其他微生物。所創造的條件包括選擇最適的碳源、能源、溫度、光、pH、滲透壓和氫受體等。在相同的培養基和培養條件下，經過多次重復移種，最後富集的菌株很容易在固體培養基上長出單菌落。如果要分離一些專性寄生菌，就必須把樣品接種到相應敏感宿主細胞群體中，使其大量生長。通過多次重復移種便可以得到純的寄生菌。
5、厭氧法
在實驗室中，為了分離某些厭氧菌，可以利用裝有原培養基的試管作為培養容器，把這支試管放在沸水0浴中加熱數分鍾，以便逐出培養基中的溶解氧。然後快速冷卻，並進行接種。接種後，加入無菌的石蠟於培養基表面，使培養基與空氣隔絕。另一種方法是，在接種後，利用N2或CO2取代培養基中的氣體，然後在火焰上把試管口密封。有時為了更有效地分離某些厭氧菌，可以把所分離的樣品接種於培養基上，然後再把培養皿放在完全密封的厭氧培養裝置中。

⑥ 有機化學常用的純化方法有哪些急用

1.乾燥
化學反應制備氣體或某些其他物質過程中，常常要使用溶液，因此得到的物質中不可避免地要帶有水蒸氣。所謂乾燥就是將我們需要的物質中的水蒸氣除去的過程。
這個過程可以通過物理吸收，也可以通過化學吸收。
比如：用濃硫酸乾燥含有水蒸氣的二氧化碳就是物理吸收，沒有發生特殊化學變化，而用氧化鈣吸收含有水蒸氣的氫氣就是化學吸收，反應是CaO+H2O=Ca(OH)2。
可用H2SO4乾燥,又可用NaOH乾燥的氣體既不能是酸性氣體（如SO2、SO3、H2S），也不可以是鹼性氣體（如NH3），必須是中性氣體比如CO、H2等。
2.蒸餾（必然物理變化）
利用液體混合物中各組分揮發度的差別，使液體混合物部分汽化並隨之使蒸氣部分冷凝，從而實現其所含組分的分離。
其中要注意的有
蒸餾里溫度計:放在支管口，目的是測量蒸餾出哪種物質。
冷凝管:下進上出
3.蒸發（應該也是物理變化）
我們通常理解的蒸發只是指代水
但是到後期，我們可以發現蒸發用於分開難易揮發物質
如HCL,Br,HNO3.等容易揮發的物質，也可以用蒸發獲得我們想要的固體。
如NaCl中有HCl,普通的方法根本不分開兩種物質，此時蒸發就是很好的方法。
注意區別 蒸發和蒸餾， 蒸發要的是固體， 蒸餾要的是氣體（當然可以通過冷凝轉化為液體）
4.分餾（必為化學變化）
高中到目前為止，只說到石油的分餾
石油分餾產物多屬脂肪烴，有天然氣、石油醚、汽油、煤油、柴油、石蠟、瀝青，主要用在燃料和有機溶劑方面，C24以上的餾分還可用於機械潤滑。
但是這貌似不是純化嘛。因為分餾的物質相當程度上還是混合物。
你不能控制到只有一種產物出來的。
5.萃取
萃取是利用系統中組分在溶劑中有不同的溶解度來分離混合物的單元操作，萃取有兩種方式：

液-液萃取，用選定的溶劑分離液體混合物中某種組分，溶劑必須與被萃取的混合物液體不相溶，具有選擇性的溶解能力，而且必須有好的熱穩定性和化學穩定性，並有小的毒性和腐蝕性。如用苯分離煤焦油中的酚；用有機溶劑分離石油餾分中的烯烴等。 （如溴水和CCL4。水和溴的四氯化碳互不相容）

固-液萃取，也叫浸取，用溶劑分離固體混合物中的組分，如用水浸取甜菜中的糖類；用酒精浸取黃豆中的豆油以提高油產量；用水從中葯中浸取有效成分以製取流浸膏叫「滲瀝」或「浸瀝」。
6.洗氣（物理變化）
這個實在是太普遍了，這么晚說。
其實和乾燥有異曲同工之妙。都是分離氣體物質中的雜質。
如MnO2和HCL加熱製取CL2。HCL必然會揮發出來，此時我們用飽和NaCl除去HCL。當然後續還要乾燥。
7.過濾（物理變化）
分開難溶與易溶物質
注意一貼二低三靠
8.沉澱
這個我貌似無法用理論說清楚。
例如NaCl,Ba(OH)2混合，此時加入Na2CO3可以讓Ba離子沉澱，但是還需加入HCL，反應掉CO3離子，這里必須注意不可引入新的雜質。
9.鹽析
鹽析一般是指溶液中加入無機鹽類而使某種物質溶解度降低而析出的過程。如：加濃（NH4）2SO4使蛋白質凝聚的過程；在乙酸的酯化反應中加入飽和碳酸鈉溶液，降低乙酸乙酯溶解度，使其分層現象更明顯的過程。
把動物脂肪或植物油與氫氧化鈉按一定比例放在皂化鍋內攪拌加熱，反應後形成的高級脂肪酸鈉、甘油、水形成混合物。往鍋內加入食鹽顆粒，攪拌、靜置，使高級脂肪酸鈉與甘油、水分離，浮在液面。（該反應用以制肥皂）
10.滲析
滲析又稱透析。利用半透膜能透過小分子和小離子但不能透過膠體粒子的性質從溶膠中除掉作為雜質的小分子或離子的過程。
人們早就發現，一些動物膜，如膀胱膜、羊皮紙(一種把羊皮刮薄做成的紙)，有分隔水溶液中某些溶解物質(溶質)的作用。例如，食鹽能透過羊皮紙，而糖、澱粉、樹膠等則不能。如果用羊皮紙或其他半透膜包裹一個穿孔杯，杯中滿盛鹽水，放在一個盛放清水的燒杯中，隔上一段時間，我們會發現燒杯內的清水帶有鹹味，表明鹽的分子已經透過羊皮紙或半透膜進入清水。如果把穿孔杯中的鹽水換成糖水，則會發現燒杯中的清水不會帶甜味。顯然，如果把鹽和糖的混合液放在穿孔杯內，並不斷地更換燒杯里的清水，就能把穿孔杯中混合液內的食鹽基本上都分離出來，使混合液中的糖和鹽得到分離。這種方法叫滲析法。起滲析作用的薄膜，因對溶質的滲透性有選擇作用，故叫半透膜。近年來半透膜有很大的發展，出現很多由高分子化合物製造的人造薄膜，不同的薄膜有不同的選擇滲析性。半透膜的滲析作用有三種類型：①依靠薄膜中「孔道」的大，小分離大小不同的分子或粒子；②依靠薄膜的離子結構分離性質不同的離子，例如用陽離子交換樹脂做成的薄膜可以透過陽離子，叫陽離子交換膜，用陰離子樹脂做成的薄膜可以透過陰離子，叫陰離子交換膜；③依靠薄膜：的有選擇的溶解性分離某些物質，例如醋酸纖維膜有溶解某些液體和氣體的性能，而使這些物質透過薄膜。一種薄膜只要具備上述三種作用之一，就能有選擇地讓某些物質透過而成為半透膜。在廢水處理中最常用的半透膜是離子交換膜。

我能想到並且找到自己打出來的就這么多了。希望樓主能夠採用能夠接受。

⑦ 常用的蛋白質分離純化方法有哪幾種各自的作用原理是什麼

常用的蛋白質純化方法有離子交換色譜、親和色譜、電泳、疏水色譜等等
1.
離子交換色譜：蛋白質和氨基酸一樣會兩性解離，所帶電荷決定於溶液ph。ph小於pi時蛋白質帶正電，ph大於pi時蛋白質帶負電。不同蛋白質等電點的蛋白質在同一個溶液中，表面電荷情況不同。離子交換就是利用不同蛋白質在同一溶液中表面電荷的差異來實現分離的。
2.
親和色譜：生物大分子有一個特性，某些分子或基因對它們有特異性很強的吸附作用。如鎳柱中ni可以與his標簽的蛋白結合，這種只針對一種或一類物質的吸附就是親和色譜的原理。
3.
電泳：sds-聚丙烯醯胺凝膠電泳，sds能斷裂分子內和分子間氫鍵，破壞蛋白質的二級和三級結構，強還原劑能使半胱氨酸之間的二硫鍵斷裂，蛋白質在一定濃度的含有強還原劑的sds溶液中，
與sds分子按比例結合，形成帶負電荷的sds-蛋白質復合物，這種復合物由於結合大量的sds，使蛋白質喪失了原有的電荷狀態形成僅保持原有分子大小為特徵的負離子團塊，從而降低或消除了各種蛋白質分子之間天然的電荷差異，由於sds與蛋白質的結合是按重量成比例的，因此在進行電泳時，蛋白質分子的遷移速度取決於分子大小。
4.
疏水色譜：疏水色譜基於蛋白質表面的疏水區與介質疏水配體間的相互作用，在高濃度鹽作用下，蛋白質的疏水區表面上有序排列的水分子通過鹽離子的破壞被釋放，裸露的疏水區與疏水配體相互作用而被吸附。疏水色譜就是利用樣品中各組分在色譜填料上配基相互作用的差異，在洗脫時各組分移動速度不同而達到分離的目的。隨著鹽離子濃度的降低，疏水作用降低，蛋白質的水化層又形成，蛋白質被解吸附。

⑧ 原料純化的常用方法有哪些

對於液體混合物常用的純化的方法有蒸餾、分餾、萃取。對於固體化合物有升華、重結晶等方法。

⑨ 常用的蛋白質分離純化方法有哪幾種各自的作用原理是什麼

分離蛋白質混合物的各種方法主要是根據蛋白質在溶液中的以下性質：1）分子大小；2）溶解度；3）電荷；4）吸附性質；5）對其它分子的生物學親和力等進行分離。
常見的分離提純蛋白質的方法有： 1、鹽析與有機溶劑沉澱：在蛋白質溶液中加入大量中性鹽，以破壞蛋白質的膠體性質，使蛋白質從溶液中沉澱析出，稱為鹽析。常用的中性鹽有：硫酸銨、氯化鈉、硫酸鈉等。鹽析時，溶液的pH在蛋白質的等電點處效果最好。凡能與水以任意比例混合的有機溶劑，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白質沉澱。2、電泳法：蛋白質分子在高於或低於其pI的溶液中帶凈的負或正電荷，因此在電場中可以移動。電泳遷移率的大小主要取決於蛋白質分子所帶電荷量以及分子大小。3、透析法：利用透析袋膜的超濾性質，可將大分子物質與小分子物質分離開。4、層析法：利用混合物中各組分理化性質的差異，在相互接觸的兩相（固定相與流動相）之間的分布不同而進行分離。主要有離子交換層析，凝膠層析，吸附層析及親和層析等，其中凝膠層析可用於測定蛋白質的分子量。5、分子篩：又稱凝膠過濾法，蛋白質溶液加於柱之頂部，任其往下滲漏，小分子蛋白質進入孔內，因而在柱中滯留時間較長，大分子蛋白質不能進入孔內而徑直流出，因此不同大小的蛋白質得以分離。6、超速離心：利用物質密度的不同，經超速離心後，分布於不同的液層而分離。超速離心也可用來測定蛋白質的分子量，蛋白質的分子量與其沉降系數S成正比。

⑩ 分離純化微生物的方法有哪些各方法適用分離什麼菌種

主要有1.劃線法

2.倒平板法

3.塗布法

根據分離的菌種選擇不同的培養基

稀釋混合倒平板法、稀釋塗布平板法、平板劃線分離法、稀釋搖管法、液體培養基分離法、單細胞分離法、選擇培養分離法等。其中前三種方法最為常用,不需要特殊的儀器設備, 分離純化效果好。